Proteinogenní aminokyseliny jsou chirální. Až na glycin...
Veledůležitým fenoménem aminokyselin, se kterým se nyní seznámíš, je chiralita. Pokud by se aminokyselina podívala do zrcadla, viděla by svůj zrcadlový obraz. Kdybys ho vzal a chtěl ho postavit vedle původní aminokyseliny tak, aby byly orientovány úplně stejně, nepovede se ti to. Stejně jako svoji levou ruku nikdy nenastavíš tak, aby vypadala jako ruka pravá. Takovéto vlastnosti molekuly, tedy neztotožnitelnosti jejích zrcadlových obrazů, se říká chiralita.
L/D a S/R formy
Jednotlivé formy chirální molekuly se nazývají enantiomery a označují se historicky písmeny D a L. Takže máme třeba D-valin, L-valin. Písmenko se přiděluje podle určitých pravidel, ale na ta je čas. Chirální molekulu poznáš snadno, obsahuje totiž centrum chirality. Typickým centrem chirality je atom uhlíku, který má na každé ze svých čtyř vazeb navázaný jiný substituent. U nově syntetizovaných látek se pro jednotlivé enantiomery používá novější označení R/S.
Z chemického hlediska jsou enantiomery nerozlišitelné. Mají stejnou teplotu varu, stejnou teplotu tání i stejnou reaktivitu. Liší se ale chováním v chirálním prostředí. Levou ruku také bez problémů vsuneš do levé rukavice, ale pravou ruku už do levé rukavice jen tak nenacpeš. Zajímavé je, že příroda si pro tvorbu proteinů vybrala pouze L-formy aminokyselin, a nikdo neví proč. Důsledek tohoto faktu je ale obrovský.
Zajímavostí také je, že každý z enantiomerů dokáže stáčet rovinu polarizovaného světla.